Проверочные работы по окружающему миру 3 класс (К учебнику А.А. Вахрушева)
Фамилия, имя ученика______________________________________________________
Итоговый тест по курсу «Моё Отечество» 3 класс
1 вариант
1. Подчеркни даты, относящиеся к XV веку:
2015год, 1586год, 1479год, 1500год, 150год, 1451год
2. Обведи в кружок букву правильного ответа.
Кто объединил большинство племён восточных славян в IX веке?
А)князь Олег Б)Дмитрий Донской В)Александр Невский
3. Обведи в кружок букву правильного ответа.
Иван Федоров – это А) великий полководец,
Б) первый книгопечатник,
В)император
4. Обведи в кружок букву правильного ответа.
Крепостное право — это …
А) когда крестьянин от рождения до смерти принадлежит дворянину, «прикреплен» к его земле;
Б) право жить в защищенной крепости.
5. Перечисли несколько названий народов, населяющих нашу страну.
_______________________________________________________________________
_______________________________________________________________________
6. Соедини стрелочками:
Владимир Путин командующий советскими войсками в Великой Отечественной войне
Г.К.Жуков первый космонавт
Юрий Гагарин Президент России
7. Напиши, кто или что может вызвать гордость у тебя, гражданина России? _______________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
8. Что такое Конституция? __________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
Фамилия, имя ученика ________________________________________________
Итоговый тест по курсу «Моё Отечество» 3класс
2 вариант
1.
Подчеркни даты, относящиеся к XVI веку:
2016год, 1596од, 1779год, 1600год, 1507год, 160год
2. Обведи в кружок букву правильного ответа.
Кто был первым великим государём?
А)Иван Грозный Б)князь Владимир В)Александр Невский
3. Обведи в кружок букву правильного ответа.
Екатерина I I – это А) мать Петра I,
Б) русская императрица, В) сестра Петра
4. Обведи в кружок буквы правильного ответа.
Петра I называют Великим, потому, что он…
А) создал новые армию и флот
Б) руководил русскими войсками во время Куликовской битвы
В) был не только правителем государства, но и строителем, моряком
5. Как называется наша страна?_____________________________________________
Какой народ составляет большинство населения России?____________________
6. Соедини стрелочками:
Юрий Гагарин командующий советскими войсками в Великой Отечественной войне
Владимир Путин первый космонавт
К.
Жуков Президент России
7. Напиши, кто или что может вызвать гордость у тебя, гражданина России? ____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
8. Что называют основным законом страны? _______________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
Gale Apps — Технические трудности
Приложение, к которому вы пытаетесь получить доступ, в настоящее время недоступно. Приносим свои извинения за доставленные неудобства. Повторите попытку через несколько секунд.
Если проблемы с доступом сохраняются, обратитесь за помощью в наш отдел технической поддержки по телефону 1-800-877-4253.
Еще раз спасибо, что выбрали Gale, обучающую компанию Cengage.
org.springframework.remoting.RemoteAccessException: невозможно получить доступ к удаленной службе [authorizationService@theBLISAuthorizationService]; вложенным исключением является com.zeroc.Ice.UnknownException
unknown = «java.lang.IndexOutOfBoundsException: индекс 0 выходит за границы для длины 0
в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.outOfBounds(Preconditions.java:64)
в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.outOfBoundsCheckIndex(Preconditions.java:70)
в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.checkIndex(Preconditions.java:266)
в java.base/java.util.Objects.checkIndex(Objects.java:359)
в java.base/java.util.ArrayList.get(ArrayList.java:427)
в com.gale.blis.data.subscription.dao.LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.populateSessionProperties(LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.java:60)
в com.
gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.AbstractProductEntryAuthorizer.getContentModules(AbstractProductEntryAuthorizer.java:130)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.CrossSearchProductEntryAuthorizer.isAuthorized(CrossSearchProductEntryAuthorizer.java:83)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.CrossSearchProductEntryAuthorizer.authorizeProductEntry(CrossSearchProductEntryAuthorizer.java:45)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.ProductEntryAuthorizer.authorize(ProductEntryAuthorizer.java:31)
в com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize_aroundBody0(BLISAuthorizationServiceImpl.java:57)
на com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize_aroundBody1$advice(BLISAuthorizationServiceImpl.java:61)
на com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize(BLISAuthorizationServiceImpl.java:1)
в com.gale.
gale.apps.service.impl.MetadataResolverService.resolveMetadata(MetadataResolverService.java:65)
com.gale.apps.controllers.DiscoveryController.resolveDocument(DiscoveryController.java:57)
com.gale.apps.controllers.DocumentController.redirectToDocument(DocumentController.java:24)
com.gale.apps.controllers.DocumentController$$FastClassBySpringCGLIB$$7de825c.invoke(<сгенерировано>)
org.springframework.cglib.proxy.MethodProxy.invoke(MethodProxy.java:218)
org.springframework.aop.framework.CglibAopProxy$CglibMethodInvocation.invokeJoinpoint(CglibAopProxy.java:783)
org.
invoke(ExposeInvocationInterceptor.java:97)
org.springframework.aop.framework.ReflectiveMethodInvocation.proceed(ReflectiveMethodInvocation.java:186)
org.springframework.aop.framework.CglibAopProxy$CglibMethodInvocation.proceed(CglibAopProxy.java:753)
org.springframework.aop.framework.CglibAopProxy$DynamicAdvisedInterceptor.intercept(CglibAopProxy.java:698)
com.gale.apps.controllers.DocumentController$$EnhancerBySpringCGLIB$$8f73c19e.redirectToDocument(<сгенерированный>
base/jdk.internal.reflect.DelegatingMethodAccessorImpl.invoke(DelegatingMethodAccessorImpl.java:43)
java.base/java.lang.reflect.Method.invoke(Method.java:566)
org.springframework.web.method.support.InvocableHandlerMethod.doInvoke(InvocableHandlerMethod.java:205)
org.springframework.web.method.support.InvocableHandlerMethod.invokeForRequest(InvocableHandlerMethod.java:150)
org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.ServletInvocableHandlerMethod.invokeAndHandle(ServletInvocableHandlerMethod.java:117)
org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.RequestMappingHandlerAdapter.
invokeHandlerMethod (RequestMappingHandlerAdapter.java:895)
org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.RequestMappingHandlerAdapter.handleInternal (RequestMappingHandlerAdapter.java:808)
org.springframework.web.servlet.mvc.method.AbstractHandlerMethodAdapter.handle(AbstractHandlerMethodAdapter.java:87)
org.springframework.web.servlet.DispatcherServlet.doDispatch(DispatcherServlet.java:1067)
org.springframework.web.servlet.DispatcherServlet.doService(DispatcherServlet.java:963)
org.springframework.web.servlet.FrameworkServlet.processRequest(FrameworkServlet.java:1006)
org.
server.WsFilter.doFilter(WsFilter.java:53)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.apache.catalina.filters.HttpHeaderSecurityFilter.doFilter(HttpHeaderSecurityFilter.java:126)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.
springframework.web.servlet.resource.ResourceUrlEncodingFilter.doFilter(ResourceUrlEncodingFilter.java:67)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.web.filter.RequestContextFilter.doFilterInternal (RequestContextFilter.java:100)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.
java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:102)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
com.gale.common.http.filter.SecurityHeaderFilter.doFilterInternal(SecurityHeaderFilter.java:29)
org.springframework.
web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:102)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.
owasp.validation.GaleParameterValidationFilter.doFilterInternal(GaleParameterValidationFilter.java:97)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.doFilter(ErrorPageFilter.java:126)
org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.access$000(ErrorPageFilter.java:64)
org.
springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter$1.doFilterInternal(ErrorPageFilter.java:101)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.doFilter(ErrorPageFilter.java:119)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.web.filter.FormContentFilter.doFilterInternal (FormContentFilter.java:93)
org.
springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.boot.actuate.metrics.web.servlet.WebMvcMetricsFilter.doFilterInternal (WebMvcMetricsFilter.java:96)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.
java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.springframework.web.filter.CharacterEncodingFilter.doFilterInternal (CharacterEncodingFilter.java:201)
org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)
org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)
org.
apache.catalina.core.StandardWrapperValve.invoke(StandardWrapperValve.java:202)
org.apache.catalina.core.StandardContextValve.invoke(StandardContextValve.java:97)
org.apache.catalina.authenticator.AuthenticatorBase.invoke(AuthenticatorBase.java:542)
org.apache.catalina.core.StandardHostValve.invoke(StandardHostValve.java:143)
org.apache.catalina.valves.ErrorReportValve.invoke(ErrorReportValve.java:92)
org.apache.catalina.valves.AbstractAccessLogValve.invoke(AbstractAccessLogValve.java:687)
org.
apache.catalina.core.StandardEngineValve.invoke(StandardEngineValve.java:78)
org.apache.catalina.connector.CoyoteAdapter.service(CoyoteAdapter.java:357)
org.apache.coyote.http11.Http11Processor.service(Http11Processor.java:374)
org.apache.coyote.AbstractProcessorLight.process(AbstractProcessorLight.java:65)
org.apache.coyote.AbstractProtocol$ConnectionHandler.process(AbstractProtocol.java:893)
org.apache.tomcat.util.net.NioEndpoint$SocketProcessor.doRun(NioEndpoint.java:1707)
org.apache.
tomcat.util.net.SocketProcessorBase.run(SocketProcessorBase.java:49)
java.base/java.util.concurrent.ThreadPoolExecutor.runWorker(ThreadPoolExecutor.java:1128)
java.base/java.util.concurrent.ThreadPoolExecutor$Worker.run(ThreadPoolExecutor.java:628)
org.apache.tomcat.util.threads.TaskThread$WrappingRunnable.run(TaskThread.java:61)
java.base/java.lang.Thread.run(Thread.java:834)Лоозениноподобные белки Phanerochaete carnosa воздействуют как на целлюлозные, так и на хитиновые волокна
1. Cosgrove DJ. 1989. Характеристика длительного удлинения изолированных клеточных стенок растущих гипокотилей огурца. Планта
177: 121–130. 10.1007/BF00392162.
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
2. McQueen-Mason S, Durachko DM, Cosgrove DJ. 1992. Два эндогенных белка, вызывающих растяжение клеточной стенки у растений. Растительная клетка 4:1425–1433. 10.2307/3869513. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
3. Косгроув Диджей. 2000. Разрыхление клеточных стенок растений под действием экспансинов. Природа 407: 321–326. 10.1038/35030000. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
4. Choi D, Cho HT, Lee Y. 2006. Expansins: увеличивающееся значение в росте и развитии растений. Физиол Завод 126: 511–518. 10.1111/j.1399-3054.2006.00612.х. [CrossRef] [Google Scholar]
5. Марова П., Дин А., Конг Ю. 2016. Экспансины: роль в росте растений и потенциальное применение для улучшения урожая. Представитель растительной клетки 35:949–965. 10.1007/s00299-016-1948-4. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
6. Park YB, Cosgrove DJ. 2012. Пересмотренная архитектура первичных клеточных стенок, основанная на биомеханических изменениях, вызванных субстрат-специфическими эндоглюканазами.
Завод Физиол
158: 1933–1943. 10.1104/стр.111.192880. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
7. Cosgrove DJ. 2014. Реконструкция наших моделей сборки целлюлозы и первичной клеточной стенки. Карр Опин Растение Биол 22:122–131. 10.1016/j.pbi.2014.11.001. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
8. Джорджелис Н., Николаидис Н., Косгроув Д.Дж. 2015. Бактериальные экспансины и родственные им белки из мира микробов. Appl Microbiol Биотехнология 99:3807–3823. 10.1007/s00253-015-6534-0. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
9. Sampedro J, Cosgrove DJ. 2005. Надсемейство экспансинов. Геном Биол 6:242. 10.1186/gb-2005-6-12-242. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
10. Cosgrove DJ. 2015. Экспансины растений: разнообразие и взаимодействие со стенками клеток растений. Карр Опин Растение Биол 25:162–172. 10.1016/j.pbi.2015.05.014. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
11.
Li Y, Darley CP, Ongaro V, Fleming A, Schipper O, Baldauf SL, McQueen-Mason SJ. 2002. Растительные экспансины представляют собой сложное мультигенное семейство с древним эволюционным происхождением. Завод Физиол
128:854–864. 10.1104/стр.010658. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
12. Cosgrove DJ. 2017. Микробные экспансины. Анну Рев Микробиол 71: 479–497. 10.1146/аннурев-микро-090816-093315. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
13. Chase WR, Zhaxybaeva O, Rocha J, Cosgrove DJ, Shapiro LR. 2020. Глобальная биомасса целлюлозы, горизонтальный перенос генов и слияние доменов стимулируют эволюцию микробной экспансии. Новый Фитол 226:921–938. 10.1111/нф.16428. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
14. Lohoff C, Buchholz PCF, Le Roes-Hill M, Pleiss J. 2021. Инженерная база данных Expansin: инструмент навигации и классификации экспансинов и гомологов. Белки 89:149–162. 10.1002/прот.26001. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
15. Kerff F, Amoroso A, Herman R, Sauvage E, Petrella S, Filee P, Charlier P, Joris B, Tabuchi A, Nikolaidis N, Cosgrove DJ.
2008. Кристаллическая структура и активность Bacillus subtili 9.0040 s YoaJ (EXLX1), бактериальный экспансин, который способствует колонизации корней. Proc Natl Acad Sci USA
105:16876–16881. 10.1073/пнас.0809382105. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
16. Yennawar NH, Li AC, Dudzinski DM, Tabuchi A, Cosgrove DJ. 2006. Кристаллическая структура и активность EXPB1 (Zea m 1), β-экспансина и аллергена пыльцы группы 1 кукурузы. Proc Natl Acad Sci USA 103:14664–14671. 10.1073/пнас.0605979103. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
17. Джорджелис Н., Табучи А., Николаидис Н., Косгроув Д.Дж. 2011. Структурно-функциональный анализ бактериального экспансина EXLX1. J Биол Хим 286:16814–16823. 10.1074/jbc.M111.225037. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
18. Kende H, Bradford KJ, Brummell DA, Cho HT, Cosgrove DJ, Fleming AJ, Gehring C, Lee Y, McQueen-Mason S, Rose JKC , Воесенек LACJ. 2004. Номенклатура членов суперсемейства генов и белков экспансинов.
Растение Мол Биол
55:311–314. 10.1007/с11103-004-0158-6. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
19. Кирос-Кастаньеда Р.Е., Мартинес-Аная С., Куэрво-Сото Л.И., Сеговия Л., Фолч-Маллол Х.Л. 2011. Loosenin, новый белок с разрушающей целлюлозу активностью из Bjerkandera adusta . Факт микробной клетки 10:8. 10.1186/1475-2859-10-8. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
20. Де Оливейра А.Л., Галло М., Паццальи Л., Бенедетти К.Э., Каппуджи Г., Скала А., Пантера Б., Спишни А., Пертиньез Т.А., Цицерон Д.О. 2011. Структура элиситора церато-платанина (CP), первого члена семейства белков грибов CP, обнаруживает двойную укладку ψβ-бочонка и связывание с углеводами. J Биол Хим 286:17560–17568. 10.1074/jbc.M111.223644. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
21. Saloheimo M, Paloheimo M, Hakola S, Pere J, Swanson B, Nyyssönen E, Bhatia A, Ward M, Penttilä M. 2002. Swollenin, белок Trichoderma reesei с последовательностью, сходной с растительными экспансинами, проявляет разрушающая активность на целлюлозных материалах.
Евр Дж Биохим
269:4202–4211. 10.1046/j.1432-1033.2002.03095.х. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
22. Andberg M, Penttilä M, Saloheimo M. 2015. Сволленин из Trichoderma reesei проявляет гидролитическую активность в отношении целлюлозных субстратов с признаками как эндоглюканаз, так и целлобиогидролаз. Биоресурс Технол 181:105–113. 10.1016/j.biortech.2015.01.024. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
23. Gourlay K, Hu J, Arantes V, Andberg M, Saloheimo M, Penttilä M, Saddler J. 2013. Сволленин помогает на стадии аморфогенеза во время ферментативного гидролиза предварительно обработанной биомассы. Биоресурс Технол 142: 498–503. 10.1016/j.biortech.2013.05.053. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
24. Eibinger M, Sigl K, Sattelkow J, Ganner T, Ramoni J, Seiboth B, Plank H, Nidetzky B. 2016. Функциональная характеристика нативного сволленина из Trichoderma reesei : изучение его возможной роли в качестве фактора С1 ферментативной конверсии лигноцеллюлозы.
Биотехнология Биотопливо
9:178. 10.1186/с13068-016-0590-2. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
25. Роча В.АЛ., Маэда Р.Н., Перейра Н., Керн М.Ф., Элиас Л., Симистер Р., Стил-Кинг С., Гомес Л.Д., МакКуин-Мейсон С.Дж. 2016. Характеристика целлюлозолитического секретома Trichoderma harzianum во время роста на жоме сахарного тростника и анализ эффектов повышения активности сволленина. Биотехнология Прог 32:327–336. 10.1002/бтпр.2217. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
26. Quarantin A, Castiglioni C, Schäfer W, Favaron F, Sella L. 2019. Церато-платанины Fusarium graminearum разрыхляют субстраты целлюлозы, повышая активность грибковых целлюлаз в виде экспансиноподобных белков. Завод Физиол Биохим 139: 229–238. 10.1016/j.plaphy.2019.03.025. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
27. Liu X, Ma Y, Zhang M. 2015. Успехи в исследованиях экспансинов и белков, подобных экспансии, участвующих в деградации лигноцеллюлозы. Биотехнолог Летт
37: 1541–1551.
10.1007/s10529-015-1842-0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
28. Suzuki H, Vuong TV, Gong Y, Chan K, Ho CY, Master ER, Kondo A. 2014. Анализ разнообразия последовательностей и экспрессии генов связанных с экспансином белков в базидиомицета белой гнили, Phanerochaete carnosa . Грибковый Генет Биол 72:115–123. 10.1016/j.fgb.2014.05.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
29. Jurak E, Suzuki H, van Erven G, Gandier JA, Wong P, Chan K, Ho CY, Gong Y, Tillier E, Rosso MN, Kabel MA, Miyauchi S , мастер скорой помощи. 2018. Динамика транскриптома Phanerochaete carnosa при росте на осине и ели. БМК Геном 19:815. 10.1186/с12864-018-5210-з. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
30. Campos-Oliver A, Quiroz-Castañeda RE, Ortiz-Suri E, Folch-Mallol JL. 2013. Клонирование и экспрессия гипотетического лоосенина из Нейроспора толстая . Rev Latinoam Biotecnol Ambient Algal 4:1–7. 10.7603/s40682-013-0001-3. [CrossRef] [Google Scholar]
31.
Georgelis N, Yennawar NH, Cosgrove DJ. 2012. Структурная основа энтропийно-управляемого связывания целлюлозы модулем связывания целлюлозы типа А (CBM) и бактериальным экспансином. Proc Natl Acad Sci USA
109:14830–14835. 10.1073/пнас.1213200109. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
32. Товар-Эррера О.Е., Батиста-Гарсия Р.А., Санчес-Карбенте МДР, Ирачета-Карденас М.М., Аревало-Ниньо К., Фолч-Маллол Дж.Л. 2015. Новый белок экспансина из гриба белой гнили Шизофиллум коммуна . PLoS один 10:e0122296. 10.1371/журнал.поне.0122296. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
33. Lopes JLS, Miles AJ, Whitmore L, Wallace BA. 2014. Отчетливые спектроскопические признаки кругового дихроизма полипролина II и неупорядоченных вторичных структур: приложения в анализе вторичной структуры. Науки о белках 23: 1765–1772. 10.1002/про.2558. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
34. Davies GJ, Tolley SP, Henrissat B, Hjort C, Schülein M.
1995. Структуры связанных с олигосахаридами форм эндоглюканазы V из Humicola insolens с разрешением 1,9 Å. Биохимия
34:16210–16220. 10.1021/bi00049a037. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
35. Бхарадвадж В.С., Нотт BC, Стольберг Дж., Бекхэм Г.Т., Кроули М.Ф., Харт Г.В. 2020. Механизм гидролиза целлюлазы Gh55 и его потенциальная связь с функцией литической трансгликозилазы и экспансина. J Биол Хим 295:4477–4487. 10.1074/jbc.RA119.011406. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
36. Ван Страатен К.Е., Дейкстра Б.В., Фоллмер В., Тунниссен А.М.ВХ. 2005. Кристаллическая структура MltA из Escherichia coli обнаруживает уникальную литическую трансгликозилазную складку. Джей Мол Биол 352: 1068–1080. 10.1016/j.jmb.2005.07.067. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
37. Cosgrove DJ. 2020. Неферментативное действие экспансинов. J Биол Хим 295:6782. 10.1074/jbc.L120.013410. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
38.
Chen L, Drake MR, Resch MG, Greene ER, Himmel ME, Chaffey PK, Beckham GT, Tan Z. 2014. Специфичность O-гликозилирования в повышении стабильности и сродства связывания целлюлозы углеводсвязывающих модулей семейства 1. Proc Natl Acad Sci USA
111:7612–7617. 10.1073/пнас.1402518111. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
39. Джорджелис Н., Николаидис Н., Косгроув Д.Дж. 2014. Биохимический анализ экспансиноподобных белков микробов. Карбогид Полим 100:17–23. 10.1016/j.carbpol.2013.04.094. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
40. McQueen-Mason S, Cosgrove DJ. 1994. Разрушение водородных связей между полимерами клеточных стенок растений белками, вызывающими растяжение стенок. Proc Natl Acad Sci USA 91:6574–6578. 10.1073/пнас.91.14.6574. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
41. Olarte-Lozano M, Mendoza-Nuñez MA, Pastor N, Segovia L, Folch-Mallol J, Martinez-Anaya C. 2014. PcExl1 — новый кислотный экспансиноподобный белок растительного патогена Pectobacterium carotovorum , связывается с клеткой.
стены иначе, чем BsEXLX1. PLoS один
9:e95638. 10.1371/journal.pone.0095638. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
42. Cosgrove DJ, Hepler NK, Wagner ER, Durachko DM. 2017. Измерение биомеханического разрыхляющего действия бактериальных экспансинов на бумагу и клеточные стенки растений. Методы Мол Биол 1588: 157–165. 10.1007/978-1-4939-6899-2_12. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
43. Hepler NK, Cosgrove DJ. 2019. Направлена эволюция in vitro бактериального экспансина BsEXLX1 для более высокого связывания целлюлозы и его последствий для активности ослабления клеточных стенок растений. FEBS Lett 593: 2545–2555. 10.1002/1873-3468.13528. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
44. Dimic-Misic K, Puisto A, Gane P, Nieminen K, Alava M, Paltakari J, Maloney T. 2013. Роль набухания MFC/NFC в реологическом поведении и обезвоживание композиций высокой консистенции. Целлюлоза 20:2847–2861. 10.1007/с10570-013-0076-3. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
45.
Ян М-К, Скривен Л.Е., Макоско CW. 1986. Некоторые реологические измерения суспензий магнитного оксида железа в силиконовом масле. Джей Реол
30:1015–1029. 10.1122/1.549892. [CrossRef] [Google Scholar]
46. Walls HJ, Caines SB, Sanchez AM, Khan SA. 2003. Предел текучести и явление проскальзывания стенки в коллоидных силикагелях. Джей Реол 47:847–868. 10.1122/1.1574023. [CrossRef] [Google Scholar]
47. Барбоза Л.Р., Орторе М.Г., Спиноцци Ф., Мариани П., Бернсторф С., Итри Р. 2010. Значение белок-белковых взаимодействий в рН-индуцированных конформационных изменениях бычьего сывороточного альбумина: исследование малоуглового рассеяния рентгеновских лучей. Биофиз Дж 98:147–157. 10.1016/j.bpj.2009.09.056. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
48. Buntengsook B, Mhuantong W, Champreda V, Thamchaipenet A, Eurwilaichitr L. 2014. Идентификация новых бактериальных экспансинов и их синергетического действия на деградацию целлюлозы. Биоресурс Технол
159:64–71.
10.1016/j.biortech.2014.02.004. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
49. Monschein M, Jurak E, Paasela T, Koitto T, Lambauer V, Pavicic M, Enjalbert T, Dumon C, Master ER. 2022. PACER: новая трехмерная модель клеточной стенки растений для анализа некаталитических и ферментативных реакций. Биотехнология Биотопливо Биопрод 15:30. 10.1186/с13068-022-02128-8. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
50. Riquelme M, Aguirre J, Bartnicki-García S, Braus GH, Feldbrügge M, Fleig U, Hansberg W, Herrera-Estrella A, Kämper J, Kück U, Mouriño-Pérez RR, Takeshita N, Fischer R. 2018 , Морфогенез грибов, от поляризованного роста гиф до сложных структур размножения и заражения. Микробиол Мол Биол Рев 82:e00068-17. 10.1128/ММБР.00068-17. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
51. Tacer-Caba Z, Varis JJ, Lankinen P, Mikkonen KS. 2020. Сравнение новых штаммов грибкового мицелия и субстратов для устойчивого роста для производства влагостойких биокомпозитов.
Матер Дес
192:108728. 10.1016/j.matdes.2020.108728. [CrossRef] [Google Scholar]
52. Haneef M, Ceseracciu L, Canale C, Bayer IS, Heredia-Guerrero JA, Athanassiou A. 2017. Передовые материалы из грибкового мицелия: изготовление и настройка физических свойств. научный представитель 7:41292. 10.1038/srep41292. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
53. Österberg M, Vartiainen J, Lucenius J, Hippi U, Seppälä J, Serimaa R, Laine J. 2013. Быстрый метод производства прочных пленок NFC в качестве основы для барьерных и функциональных материалов. Интерфейсы прикладных программ ACS 5:4640–4647. 10.1021/ам401046х. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
54. Nielsen H. 2017. Прогнозирование секреторных белков с помощью SignalP. Методы Мол Биол 1611: 59–73. 10.1007/978-1-4939-7015-5_6. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
55. Sievers F, Wilm A, Dineen D, Gibson TJ, Karplus K, Li W, Lopez R, McWilliam H, Remmert M, Söding J, Thompson JD, Higgins DG.
2011. Быстрое, масштабируемое создание высококачественных множественных выравниваний белков с использованием Clustal Omega. Мол Сист Биол
7:539. 10.1038/msb.2011.75. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
56. Robert X, Gouet P. 2014. Расшифровка ключевых особенностей белковых структур с помощью нового сервера ENDscript. Нуклеиновые Кислоты Res 42: W320–W324. 10.1093/нар/гку316. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
57. Wilkins MR, Gasteiger E, Bairoch A, Sanchez JC, Williams KL, Appel RD, Hochstrasser DF. 1999. Инструменты идентификации и анализа белков на сервере ExPASy. Методы Мол Биол 112: 531–552. 10.1385/1-59259-584-7:531. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
58. Sigrist CJ, de Castro E, Cerutti L, Cuche BA, Hulo N, Bridge A, Bougueleret L, Xenarios I. 2013. Новые и продолжающиеся разработки PROSITE. Нуклеиновые Кислоты Res 41:D344–D347. 10.1093/нар/гкс1067. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
59.
Mirdita M, Schütze K, Moriwaki Y, Heo L, Ovchinnikov S, Steinegger M. 2022. ColabFold: сделать фолдинг белков доступным для всех. Нат Методы
19: 679–682. 10.1038/s41592-022-01488-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
60. Ceroni A, Passerini A, Vullo A, Frasconi P. 2006. DISULFIND: сервер прогнозирования состояния дисульфидной связи и цистеиновой связи. Нуклеиновые Кислоты Res 34: W177–W181. 10.1093/нар/гкл266. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
61. Jurrus E, Engel D, Star K, Monson K, Brandi J, Felberg LE, Brookes DH, Wilson L, Chen J, Liles K, Chun М., Ли П., Гохара Д.В., Долински Т., Конечны Р., Коес Д.Р., Нильсен Дж.Е., Хед-Гордон Т., Генг В., Красный Р., Вей Г.В., Холст М.Дж., Маккаммон Дж.А., Бейкер Н.А. 2018. Усовершенствования программного обеспечения для биомолекулярной сольватации APBS. Науки о белках 27:112–128. 10.1002/про.3280. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
62. Гупта Р.
, Брунак С. 2002. Прогнозирование гликозилирования в протеоме человека и корреляция с функцией белка. Пак Симп Биокомпут
2002: 310–322. [PubMed] [Google Scholar]
63. Steentoft C, Vakhrushev SY, Joshi HJ, Kong Y, Vester-Christensen MB, Schjoldager KT, Lavrsen K, Dabelsteen S, Pedersen NB, Marcos-Silva L, Gupta R, Bennett EP , Mandel U, Brunak S, Wandall HH, Levery SB, Clausen H. 2013. Точное картирование гликопротеома O-GalNAc человека с помощью технологии SimpleCell. ЭМБО J 32:1478–1488. 10.1038/emboj.2013.79. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
64. Hamby SE, Hirst JD. 2008. Прогнозирование сайтов гликозилирования с использованием случайных лесов. БМК Биоинформатика 9:500. 10.1186/1471-2105-9-500. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
65. Micsonai A, Wien F, Kernya L, Lee YH, Goto Y, Réfrégiers M, Kardos J. 2015. Точное предсказание вторичной структуры и распознавание складок для спектроскопия кругового дихроизма.