Биология 8 класс авторы драгомилов и маш :: topmomouhu
8 класс. Драгомилов А. Г., Маш Р. Д.3 е изд., перераб. М.: 2008. . Вы можете смотреть и читать гдз онлайн без скачивания с компьютера и мобильных устройств. Биология 8 класс рабочая тетрадь Маш. Драгомилов А. Г., Маш Р. Д.3 е изд., перераб. М.: с. Маш Р. Д. Издательство: 3 е изд., перераб. М.2008 год. Здесь можно читать. Аннотация, отзывы читателей, иллюстрации. Книга: Биология.8 класс. Учебник. ФГОС. Автор: Драгомилов, Маш. ГДЗ решебник по Биологии 8 класс Рабочая тетрадь Маш Р. Д. Авторы: Маш.
К рабочей тетради по биологии 8 класс Маш Драгомилов 1 и 2 часть. Учебник Биология.8 класс. Авторы: Драгомилов А.
Г., Маш Р. Д.3 е изд., перераб. М.: с. Формат издания. Биология.8 класс Маш Реми Давидович, Драгомилов Александр Григорьевич. Авторы: Маш, Драгомилов Класс: 8. ГДЗ по Биологии 8 класс. Не менее полезным, как и остальные сборники ответов и гдз, обязательно станет Решебник к рабочей тетради по биологии для 8 класса авторов Маш и Драгомилов. Биология.
Человек, 8 класс. ГДЗ ответы на вопросы рабочей тетради по биологии 8 класс Маш Драгомилов 1 и 2 часть ФГОС от Путина. Учебник Биология.8 класс. Авторы. Автор: Драгомилов, Маш. Изд.: Мнемозина. Полные и качественные учебники по предмету Биология 8 класс скачать. Год: . Учебник по биологии за 8 класс: Драгомилов А. Г. Авторы: Драгомилов А. Г. Драгомилов, Маш. Подробные решения и ответы к рабочей тетради по биологии за 8 класс часть 1, 2, авторов Р. Д. Маш, А. Г. Драгомилов.
Р. Д., Драгомилов А. Г. Предыдущий лист. В тетради приведены заполненные таблицы, даны краткие и развернутые ответы на вопросы. ГДЗ Рабочая тетрадь по Биологии 8 класс Драгомилов, Маш.
На 2016 учебный год. Читать онлайн. Биология 8 класс рабочая тетрадь. Р. Д.: Учебник для учащихся 8 класса общеобразовательных учреждений. На этой странице Вы найдете ответы к рабочей тетради по биологии 8 класс Реми Маш, Александр Драгомилов. Данная рабочая тетрадь идет как дополнение к учебнику по биологии за 8 класс, авторов Р. Д. Маша и А. Г. Драгомилова. Авторы. Ремир Маш, Александр Драгомилов. Подробные решения и ответы к рабочей тетради по биологии за 8 класс . Класс: 8 класс. Здесь представлены ответы.
гдз по биологии 8 класс маш драгомилов учебник.
гдз по биологии 8 класс маш драгомилов 2016.
гдз по биологии 8 класс рабочая тетрадь колесов.
гдз по биологии 8 класс маш драгомилов рабочая тетрадь 1 часть.
гдз по биологии 8 класс рабочая тетрадь сонин.
гдз по биологии 8 класс учебник.
гдз по биологии 8 класс рабочая тетрадь пасечник.
гдз по биологии 8 класс рабочая тетрадь пасечник швецов
Читайте также:
13 страница атласа 9 класс
Олимпиадные работы 2012-2013 год по мхк 9 класс
Гдз по истории нового временя 7 класс ответы на вопросы юдовская
Биологические токсины как потенциальные инструменты биотерроризма
1. Грин М.
С., ЛеДюк Дж., Коэн Д., Франц Д.Р. Противостояние угрозе биотерроризма: реалии, проблемы и защитные стратегии. Ланцет Инфекция. Дис. 2018;1:e2–e13. doi: 10.1016/S1473-3099(18)30298-6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
2. Cariappa M.P., Vaz L.S., Sehgal P. Биотерроризм: новая проблема общественного здравоохранения. Мед. J. Вооруженные силы Индии. 2002; 58: 325–330. дои: 10.1016/S0377-1237(02)80089-2. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
3. Мадад С. Биотерроризм: возникающая глобальная угроза здоровью. Дж. Биотеррор. биодеф. 2014;5:129–136. doi: 10.4172/2157-2526.1000129. [CrossRef] [Google Scholar]
4. Grasza M., Szemraj J., Bijak M. Обнаружение агентов в рамках борьбы с терроризмом в случае биотеррористических угроз. В. Полиция. 2015;16:3–6. [Google Scholar]
5. Jansen H.J., Breeveld F.J., Stijnis C., Grobusch M.P. Биологическая война, биотерроризм и биопреступность. клин. микробиол. Заразить. 2014; 20: 488–49.
6. doi: 10.1111/1469-0691.12699. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
6. Дорнер Б., Раммель А. Предисловие Биологические токсины — древние молекулы, представляющие текущую угрозу. Токсины. 2015;7:5320–5321. doi: 10.3390/toxins7124888. [CrossRef] [Google Scholar]
7. Питшманн В., Хон З. Военное значение природных токсинов и их аналогов. Молекулы. 2016;21:556. doi: 10.3390/молекулы21050556. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
8. Диксит А., Дакед Р., Алам С., Сингх Л. Военный потенциал биологических нейротоксинов. Токсин Ред. 2008; 24:175–207. doi: 10.1081/TXR-200057850. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
9. Чжан X., Куча К., Донал В., Дохналова Л., Ву К., Ву С. Военный потенциал биологических токсинов. Дж. Заявл. Мед. 2014;12:63–77. doi: 10.1016/j.jab.2014.02.005. [CrossRef] [Google Scholar]
10. Мальмфорс Т., Тейлинг А. LD50 — Значение LD50 для фармацевтической промышленности при оценке безопасности лекарств.
Акта Фармакол. Токсикол. (Копенг.) 1983; 52 (Приложение 2): 229–246. doi: 10.1111/j.1600-0773.1983.tb02692.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
11. Паппас А., Массолл Н., Кэннон Д. Токсикология: прошлое, настоящее и будущее. Анна. клин. лаборатория науч. 1999;29:253–262. [PubMed] [Google Scholar]
12. Де Вос П. Европейская materiamedica в исторических текстах: долговечность традиции и значение для будущего использования. Дж. Этнофармакол. 2010; 132:28–47. doi: 10.1016/j.jep.2010.05.035. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
13. Блек Т. Ботулизм как потенциальный агент биотерроризма. В: Ехезекелли Ю., редактор. Биотерроризм и инфекционный агент: новая дилемма 21 века. Springer Science+Busines Media, Inc.; Нью-Йорк, штат Нью-Йорк, США: 2005. стр. 19.3–204. [Google Scholar]
14. Фришкнехт Ф. История биологической войны. Человеческие эксперименты, современные кошмары и одинокие безумцы ХХ века. EMBO Rep. 2003; 4: S47–S52. doi: 10.
1038/sj.embor.embor849. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
15. Nehring C. Зонт или ручка? Убийство Георгия Маркова. Новые факты и старые вопросы. Дж. Интелл. История 2017;16:47–58. doi: 10.1080/16161262.2016.1258248. [CrossRef] [Google Scholar]
16. Блэк С. ЮНСКОМ и иракская программа создания биологического оружия: последствия для контроля над вооружениями. Политика Life Sci. 1999;18:62–69. doi: 10.1017/S073093840002356X. [CrossRef] [Google Scholar]
17. Мошири М., Хамид Ф., Этемад Л. Токсичность рицина: клинические и молекулярные аспекты. Представитель биохим. Мол. биол. 2016;4:60–65. [Бесплатная статья ЧВК] [PubMed] [Google Scholar]
18. Флейд Ф. Заговор с кельнским рицином в июне 2018 г.: новый порог биотеррора джихадистов. СТС отправлено. 2018; 11:1–4. [Google Scholar]
19. Суреш М., Раджендран Б. Обзор биологических токсинов: их фармакологическое и структурное значение. Междунар. Дж. Фарм. науч. Преподобный Рез. 2014; 28:128–136.
[Академия Google]
20. Джонсон Б., Мастняк Р., Резник Г. Вопросы безопасности и охраны здоровья при проведении работ с биологическими токсинами. заявл. биосаф. 2001; 6: 117–135. doi: 10.1177/153567600100600304. [CrossRef] [Google Scholar]
21. Залман А. Социальные и психологические последствия биотерроризма. Биотерр. Угрозы Сдерживающие факторы. 2010;64:1–11. doi: 10.3233/978-1-60750-501-3-1. [CrossRef] [Google Scholar]
22. Довер Н., Бараш Дж.Р., Хилл К.К., Се Г., Арнон С.С. Молекулярная характеристика нового гена ботулинического нейротоксина типа H. Дж. Заразить. Дис. 2014;209: 192–202. doi: 10.1093/infdis/jit450. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
23. Мориц С.М., Тепп У.Х., Брэдшоу М., Джонсон Э.А., Пеллет С. Выделение и характеристика нового ботулинического нейротоксина А подтипа 6. mSphere. 2018;3:e00466-18. doi: 10.1128/mSphere.00466-18. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
24. Тегеран Д.А., Пираззини М. Новые ботулинические нейротоксины: исследование под верхушкой айсберга.
25. Zhang S., Lebreton F., Mansfield M.J., Miyashita S.-I., Zhang J., Schwartzman J.A., Tao L., Масуер Г., Мартинес-Карранса М., Стенмарк П. и др. Определение токсина, подобного ботулиническому нейротоксину, в комменсальном штамме Enterococcus faecium . Клеточный микроб-хозяин. 2018;23:169.e6–176.e6. doi: 10.1016/j.chom.2017.12.018. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
26. Mansfield M.J., Adams J.B., Doxey A.C. Гомологи ботулинического нейротоксина в не- Clostridium видов. ФЭБС лат. 2015; 589:1873–3468. doi: 10.1016/j.febslet.2014.12.018. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
27. Масуер Г., Бирд М., Кэдд Дж.А., Кэддок Дж.А., Ачарья К.Р. Структура и активность функционального производного нейротоксина Clostridium botulinum B. J. Struct. биол. 2011; 174:52–57. doi: 10.1016/j.jsb.2010.11.010. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
28.
Lacy D.B., Tepp W., Cohen A.C., DasGupta B.R., Stevens R.C. Кристаллическая структура ботулинического нейротоксина типа А и влияние на токсичность. Нац. Структура биол. 1998;5:898–902. дои: 10.1038/2338. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
29. Guex N., Peitsch M.C. SWISS-MODEL и Swiss-PdbViewer: среда для сравнительного моделирования белков. Электрофорез. 1997;18:2714–2723. doi: 10.1002/elps.1150181505. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
30. Chaddock J., Melling J. Clostridium botulinum и связанные с ними нейротоксины. Мол. Мед. микробиол. 2002;2:1141–1152. [Google Scholar]
31. Chen S., Hall C., Barbieri J.T. Распознавание субстрата VAMP-2 ботулиническим нейротоксином B и столбнячным нейротоксином. Дж. Биол. хим. 2008; 283:21153–21159. doi: 10.1074/jbc.M800611200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
32. Ван Д., Крилич Дж., Пеллетт С., Баудис Дж., Тепп У.Х., Барр Дж.Р., Джонсон Э.А., Калб С.Р. Сравнение каталитических свойств ботулинического нейротоксина подтипов А1 и А5.
Биохим. Биофиз. Акта. 2013; 1834: 2722–2728. doi: 10.1016/j.bbapap.2013.09.007. [ЧВК бесплатная статья] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
33. Бергер Т., Айзенкрафт А., Бар-Хаим Э., Кассирер М., Аран А.А., Фогель И. Токсины как биологическое оружие террора- характеристики, проблемы и медицинские контрмеры: мини-обзор. Катастрофа Мил. Мед. 2016;2:7. дои: 10.1186/s40696-016-0017-4. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
34. Собел Дж., Малавет М., Джон С. Вспышка клинически легкой болезни ботулизма типа Е от домашней соленой рыбы у пациента с преимущественно желудочно-кишечными симптомами . клин. Заразить. Дис. 2007; 2: e14–e16. дои: 10.1086/518993. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
35. Хури Дж. М., Пейн Дж. Р., Арнон С. С. Дополнительные клинические имитации детского ботулизма. Дж. Педиатр. 2018;193:178–182. doi: 10.1016/j.jpeds.2017.090,044. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
36. Шехтер Р., Арнон С.С. Экстремальная эффективность ботулинического токсина.
Ланцет. 2000; 355: 237–238. doi: 10.1016/S0140-6736(05)72119-X. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
37. Smith T., Roxas-Duncan V., Smith L. Ботулинические нейротоксины как агенты биологической угрозы. Дж. Биотерр. биодеф. 2012;2:3. doi: 10.4172/2157-2526.S2-003. [CrossRef] [Google Scholar]
38. Собел Дж. Ботулизм. клин. Заразить. Дис. 2005;41:1167–1173. дои: 10.1086/444507. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
39. Пейн Дж. Р., Хури Дж. М., Джуэлл Н. П., Арнон С. С. Эффективность иммуноглобулина человеческого ботулизма для лечения младенческого ботулизма: первые 12 лет после лицензирования. Дж. Педиатр. 2018;193:172–177. doi: 10.1016/j.jpeds.2017.10.035. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
40. Sundeen G., Barbieri J.T. Вакцины против ботулизма. Токсины. 2017;9:268. doi: 10.3390/toxins9090268. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
41. Тории Ю., Сугимото Н., Кода Т., Козаки С., Морокума К., Хорикава Ю., Гиннага А., Ямамото А.
, Такахаши М. Клиническое исследование новой четырехвалентной (типа A, B, E и F) ботулинической анатоксинной вакцины, полученной из токсина M, в Японии. Япония. Дж. Заразить. Дис. 2017;70:423–429. doi: 10.7883/yoken.JJID.2016.360. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
42. Thavaselvam D., Vijayaraghavan R. Боевые биологические агенты. Дж. Фарм. Биосоюзная наука. 2010;2:179–188. doi: 10.4103/0975-7406.68499. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
43. Аннибалли Ф., Филло С., Джордани Ф., Ауриккио Б., Тегеран Д.А., Стефано Э., Мандарино Г., Медичи Д.Д., Листа F. Анализ множественных локусов с переменным числом тандемных повторов как инструмент молекулярной эпидемиологии ботулизма: опыт Италии. Заразить. Жене. Эвол. 2016;46:28–32. doi: 10.1016/j.meegid.2016.10.014. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
44. Hajishengallis G., Connell T.D. Термолабильные энтеротоксины типа II: структура, функция и иммуномодулирующие свойства. Вет. Иммунол. Иммунопатол.
2013; 152:68–77. doi: 10.1016/j.vetimm.2012.09.034. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
45. Upadhyay N., Nara S. Анализ бокового потока для быстрого обнаружения Staphylococcus aureus . Микрохим. Дж. 2018; 137:435–442. doi: 10.1016/j.microc.2017.12.011. [CrossRef] [Google Scholar]
46. Руденко Н.В., Каратовская А.П., Носков А.Н., Шепеляковская А.О., Щанникова М.П., Лоскутова И.В., Артимиева О.А., Никанова Д.А., Гладыр Е.А., Бровко Ф.А. HJ Food Drug Anal. 2018;26:741–750. doi: 10.1016/j.jfda.2017.10.011. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
47. Мехрай Дж., Витте В., Акматов М.К., Лайер Ф., Вернер Г., Краузе Г. Эпидемиология Staphylococcus aureus Назальное носительство в сообществе. Курс. Верхняя. микробиол. Иммунол. 2016; 398:55–87. doi: 10.1007/82_2016_497. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
48. Wu X., Su Y.C. Рост Staphyococcus aureus и производство энтеротоксина в предварительно приготовленном мясе тунца.
Пищевой контроль. 2014;42:63–70. doi: 10.1016/j.foodcont.2014.01.039. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]
49. Schelin J., Wallin-Carlquist N., Cohn M.T., Lindqvist R., Barker G.C., Rådström P. Образование энтеротоксина Staphylococcus aureus в пищевой среде и достижения в оценке риска. Вирулентность. 2011;2:580–592. doi: 10.4161/viru.2.6.18122. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
50. Nakao J.H., Talkington D., Bopp C.A., Besser J., Sanchez M.L., Guarisco J., Davidson S.L., Warner C., Mcintyre M.G., Group J.P. и др. Необычно высокая тяжесть заболевания и короткие инкубационные периоды в двух вспышках инфекции Salmonella Heidelberg пищевого происхождения с потенциальной совпадающей интоксикацией Staphylococcus aureus. Эпидемиол. Заразить. 2018;146:19–27. doi: 10.1017/S0950268817002655. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
51. Бенедик Э., Скрт М., Подлипник М., Ульрих Н.П. Связывание флавоноидов со стафилококковым энтеротоксином B.
Food Chem. Токсикол. 2014; 74:1–8. doi: 10.1016/j.fct.2014.08.012. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
52. Пинчук И.В., Бесвик Э.Дж., Рейер В.Е. Стафилококковые энтеротоксины. Токсины. 2010;2:2177–2197. doi: 10.3390/toxins2082177. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
53. Папагеоргиу А.С., Трантер Х.С., Ачарья К.Р. Кристаллическая структура микробного суперантигена стафилококкового энтеротоксина B с разрешением 1,5 A: значение для распознавания суперантигена молекулами MHC класса II и рецепторами Т-клеток. Дж. Мол. биол. 1998; 277: 61–79. doi: 10.1006/jmbi.1997.1577. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
54. Sundberg E.J., Deng L., Mariuzza R.A. Распознавание TCR комплекса пептид/MHC класса II и суперантигенов. Семин. Иммунол. 2007; 19: 262–271. doi: 10.1016/j.smim.2007.04.006. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
55. Аргудин М., Мендоса М.С., Родисио М.Р. Пищевое отравление и энтеротоксины золотистого стафилококка.
Токсины. 2010;2:1751–1773. doi: 10.3390/toxins2071751. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
56. Krakauer T., Pradhan K., Stiles B.G. Стафилококковые суперантигены вызывают опосредованные хозяином сигналы опасности. Фронт. Иммунол. 2016;7:23. doi: 10.3389/fimmu.2016.00023. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
57. Freedman J.C., Shrestha A., McClane B.A. Clostridium perfringens Enterotoxin: действие, генетика и трансляционные приложения. Токсины. 2016;8:73. дои: 10.3390/токсины8030073. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
58. Удхаявель С., Типпичеттипалаям Рамасами Г., Гоуттаман В., Мальмаруган С., Сентилвел К. Возникновение загрязнения Clostridium perfringens в ингредиентах корма для птицы: изоляция, выявление и закономерности его чувствительности к антибиотикам. Аним. Нутр. 2017;3:309–312. doi: 10.1016/j.aninu.2017.05.006. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
59.
Фахимед Ю., Пейман Н., Голамреза Х., Голамали К., Мохаммад Р., Джашмид Р. Основной и второстепенный токсин из Clostridium perfringens , выделенный от здоровых и больных овец. Малый Румин. Рез. 2018; 168:1–5. doi: 10.1016/j.smallrumres.2018.09.008. [CrossRef] [Google Scholar]
60. Goosens E., Verherstraeten S., Valgaeren B.R., Pardon B., Timbermont L., Schauvliege S., Rodrigo-Mocholi D., Haesebrouck F., Ducatelle R., Deprez P.R. , и другие. Антитела, нейтрализующие токсины, защищают от некроза, вызванного Clostridium perfringens, в модели кишечной петли при некрогеморрагическом энтерите крупного рогатого скота. Вет. Рез. 2016;12:101. дои: 10.1186/с12917-016-0730-8. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
61. Morris W.E., Goldstein G., Redondo R.M., Cangelosi A., Geoghean P., Brocco M., Loidl M., Fernandez-Miykawa M.E. Clostridium perfringens эпсилон-токсин вызывает необратимую дегенерацию нейронов и изменения поведения. Токсикон. 2017; 130:19–28.
doi: 10.1016/j.toxicon.2017.02.019. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
62. Алвес Г.Г., Махдо де Авила Р.А., Чавес-Олортеги К.Д., Лобато Ф.К.Ф. Эпсилон-токсин Clostridium perfringens: третий по силе действия бактериальный токсин из известных. Анаэроб. 2014; 30:102–107. doi: 10.1016/j.anaerobe.2014.08.016. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
63. Alnoman M., Udompijitkul P., Sabja-Paredes D., Sarker M.R. Ингибирующее действие софсорбата и бензоата на изолят Clostridium perfringens A. Пищевой микробиол. 2015;48:89–98. doi: 10.1016/j.fm.2014.12.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
64. Сакураи Дж., Нагахама М., Ода М. Альфа-токсин Clostridium perfringens: характеристика и механизм действия. Дж. Биохим. 2004; 136: 569–574. doi: 10.1093/jb/mvh261. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
65. Стайлз Б.Г., Барт Г., Барт Х., Попофф М.Р. Эпсилон-токсин Clostridium perfringens: вредная молекула для животных и человека? Токсины. 2013;5:2138–2160. дои: 10.3390/токсины5112138. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
66. Наварро М.А., Макклейн Б.А., Узал Ф.А. Механизмы действия и гибели клеток, связанные с токсинами Clostridium perfringens. Токсины. 2018;10:212. doi: 10.3390/toxins10050212. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
67. Gaur K., Iyer K., Pola S., Gupta R., Gadipelli A.K., Suddala P.A., Pal S., Tripathy V. The Clostridium perfringens Epsilon Toxin как оружие биотерроризма. Дж. Микроб. Биохим. Технол. 2014;С8:009. doi: 10.4172/1948-5948.S8-009. [CrossRef] [Google Scholar]
68. Китадокоро К., Нисимура К., Камитани С., Фукуи-Миязаки А., Тосима Х., Абэ Х., Камата Ю., Сугита-Кониси Ю., Ямамото С. , Каратани Х. и др. Кристаллическая структура энтеротоксина Clostridium perfringens имеет черты бета-порообразующих токсинов. Дж. Биол. хим. 2011; 286:19549–19555. doi: 10.1074/jbc.M111.228478. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Клеточная токсичность рицина и выяснение механизма инактивации рицина. Междунар. Дж. Биол. макромол. 2018; 113: 821–828. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2018.03.024. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
70. Фредрикссон С.-А., Вуншель Д.С., Виклунд Линдстрем С., Нильссон С., Валь К., Астот С. Подход к судебно-медицинскому профилированию рицина, основанный на сложном наборе биомаркеров. Таланта. 2018; 186: 628–635. doi: 10.1016/j.talanta.2018.03.070. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
71. Ермакова А., Клокк Т.И., Коул Р., Сандвиг К., Мантиза Н.Дж. Опосредованное антителами ингибирование ретроградного транспорта рицинового токсина. мБИО. 2014;5:e00995-13. doi: 10.1128/mBio.00995-13. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
72. Брэдбери С.М., Дикерс К.Дж., Райс П., Вейл А. Отравление рицином. Токсикол. 2003; 22:65–70. doi: 10.2165/00139709-200322010-00007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
73. Prigent J., Panigai L., Lamourette P., Sauvaire D., Devilliers K., Plaisance M., Volland H., Creminon C., Simon S. Neutralizing Антитела против рицинового токсина. ПЛОС ОДИН. 2011;6:e20166. doi: 10.1371/journal.pone.0020166. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
74. May K.L., Yan Q., Tumer N.E. Нацеливание рицина на рибосому. Токсикон. 2013;69: 143–151. doi: 10.1016/j.toxicon.2013.02.001. [Статья PMC free] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
75. Rutenber E., Katzin B.J., Ernst S., Collins E.J., Mlsna D., Ready MP, Robertus J.D. Кристаллографическое уточнение рицина до 2,5 A. Белки. 1991; 10: 240–250. doi: 10.1002/прот.340100308. [PubMed][CrossRef][Google Scholar]
76. Аль-Тамими Ф.А., Хегази А.Е. Случай отравления клещевиной. Университет Султана Кабуса. Мед. Дж. 2008; 8: 83–87. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
77. Аггарвал Р., Аггарвал Х., Чу П.К. Медицинская помощь при отравлении рицином. Дж. Мед. Союзн. наук. 2017;7:82–86. doi: 10.5455/jmas.259532. [CrossRef] [Google Scholar]
78. Балали-Муд М., Мошири М., Этемад Л. Медицинские аспекты биотерроризма. Токсикон. 2013;69:131–142. doi: 10.1016/j.toxicon.2013.01.005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
79. Фалах Р., Сапозников А., Галь Ю., Исраэли О., Лейтнер М., Селигер Н., Эрлих С., Кронман К., Сабо Т. Количественный анализ профилирование in vivo ферментативной активности рицина при непарной депуризации различных типов легочных клеток. Токсикол. лат. 2016; 258:11–19. doi: 10.1016/j.toxlet.2016.06.003. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
80. Audi J., Belson M., Patel M., Schier J., Osterloh J. Отравление рицином: всесторонний обзор. ДЖАМА. 2005; 294:2342–2351. doi: 10.1001/jama.294.18.2342. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
81. Патель В. Р., Думанкас Г. Г., КасиВисванат Л. К., Мэйплс Р., Субонг Б. Дж. Касторовое масло: свойства, использование и оптимизация параметров обработки в коммерческом производстве. Информация о липидах. 2016; 9:1–12. doi: 10.4137/LPI.S40233. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
82. Гриффитс Г.Д. Понимание рицина с точки зрения защиты. Токсины. 2011;3:1373–1392. doi: 10.3390/toxins3111373. [Бесплатная статья ЧВК] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
83. Маман М., Ехезкелли Ю. Рицин: возможное неинфекционное биологическое оружие. В: Фонг И.В., Алибек К., редакторы. Биотерроризм и инфекционные агенты: новая дилемма 21 века. Спрингер; Бостон, Массачусетс, США: 2005. стр. 205–216. [Google Scholar]
84. Zheng J., Zhao C., Tian G., He L. Быстрый скрининг бумаги для писем на наличие токсина рицина с использованием рамановской спектроскопии с усилением поверхности. Таланта. 2017; 162: 552–557. doi: 10.1016/j.talanta.2016.10.052. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
85. Ши Д., Готтрон Ф. Рицин: Технический фон и потенциальная роль в терроризме. Отчет CRS для Конгресса; Вашингтон, округ Колумбия, США: 2013. [Google Scholar]
86. Бала Бхаскар А.С., Гупта Н., Лакшмана Р. Транскриптомный профиль ответа хозяина в мозге мыши после воздействия растительного токсина абрина. Токсикология. 2012; 299:33–43. doi: 10.1016/j.tox.2012.05.005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
87. Гарания Н., Баподра А. Этноботанический и фитофармакологический потенциал Abrus precatorius L.: Обзор. Азиатский пакет. Дж. Троп. Биомед. 2014;4:S27–S34. дои: 10.12980/APJTB.4.2014C1069. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
88. Саксена Н., Рао П.В.Л., Бхаскар А.С.Б., Бхутиа Ю.Д. Защитное действие некоторых фармацевтических соединений против индуцированной абрином гибели клеток Jurkatcellline. Междунар. Иммунофармак. 2014;21:412–415. doi: 10.1016/j.intimp.2014.05.028. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
89. Сант Б., ЛакшманаРао П.В., Нагар Д.П., Пант С.К., Бхаскер А.С.Б. Оценка нефротоксичности, индуцированной абрином, с использованием новых маркеров повреждения почек. Токсикон. 2017; 131:20–28. doi: 10.1016/j.toxicon.2017.03.007. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
90. He X., Patfield S., Cheng L.W., Stanker L.H., Rasooly R. , McKeon T.A., Zhang Y., Brandon D.L. Обнаружение абринового голотоксина с использованием новых моноклональных антител. Токсины. 2017;9:386. doi: 10.3390/toxins9120386. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
Кристаллическая структура абрина-а при 2,14 A. J. Mol. биол. 1995; 250:354–367. doi: 10.1006/jmbi.1995.0382. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
92. Zhao R., Ma W., Wen Y., Yang J., Yu X. Детектирование следовых количеств абрина с помощью пьезорезистивного кантилевера с высоким SNS. Сенсорные приводы B Chem. 2015; 212:112–119. doi: 10.1016/j.snb.2015.02.002. [CrossRef] [Google Scholar]
93. Dickers K.J., Bradberry S.M., Rice P., Griffiths G.D., Vale J.A. Абриновое отравление. Токсикол. 2003; 22:137–142. doi: 10.2165/00139709-200322030-00002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
94. Тивари В., Багариа С., Каранде А.А. Химический белок абрина и Abrus precatorius агглютинин, который нейтрализовал абрин-опосредованную летальность у мышей. Токсикон. 2017; 127:122–129. doi: 10.1016/j.toxicon.2017.01.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
95. Zhou Y., Tian X.L., Li Y.S., Pan F.G., Zhang Y.Y., Zhang J.H., Wang X.R., Ren H.L., Lu S.Y., Li Z.H., et al. Разработка твердофазного иммуноферментного анализа (ИФА) на основе моноклональных антител для обнаружения абрина в образцах пищевых продуктов. Пищевая хим. 2012; 135:2661–2665. doi: 10.1016/j.foodchem.2012.07.047. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
96. Xu H., Dong Y., Guo J., Jiang X., Liu J., Xu S., Wang H. Производство моноклональных антител и разработка непрямого конкурентного твердофазного иммуноферментного анализа для скрининга T- 2 токсина в молоке. Токсикон. 2018; 156:1–6. doi: 10.1016/j.toxicon.2018.10.307. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
97. Guo P., Liu A., Huang D., Wu Q., Fatima Z., Tao Y., Cheng G., Wang X., Yuan Z. Brain повреждение и неврологические симптомы, вызванные токсином Т-2 в мозге крыс. Токсикол Летт. 2018;286:96–107. doi: 10.1016/j.toxlet.2018.01.012. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
98. Adhikari M., Negi B., Kaushik N., Adhikari A., Al-Khedhairy A.A., Kaushik N.K., Choi E.H. Микотоксин Т-2: токсикологические эффекты и стратегии обеззараживания. Онкотаргет. 2017;8:33933–33952. doi: 10.18632/oncotarget.15422. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
99. Маккормик С.П., Стэнли А.М., Стовер Н.А., Александр Н.Дж. Трихотецены: от простых к сложным микотоксинам. Токсины. 2011;3:802–814. дои: 10.3390/токсины3070802. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
100. Ханун Р.П., Ханун Ф. Токсичность, индуцированная микотоксином Т-2: обзор. Междунар. Дж. Карр. Рез. 2014;6:10798–10806. [Google Scholar]
101. Агравал М., Ядав П., Ломаш В., Бхаскар А.С., ЛакшманаРао П.В. Токсин Т-2 вызывал воспаление кожи и кожные повреждения у мышей. Токсикология. 2012; 302: 255–265. doi: 10.1016/j.tox.2012.08.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
102. Чжан М., Хо Б., Юань С., Нин Б., Бай Дж., Пэн Ю., Лю Б., Гао З. Сверхчувствительное обнаружение T- 2 токсина в пищевых продуктах на основе био-штрих-кода и амплификации по катящемуся кругу. Анальный. хим. Акта. 2018;1043:98–106. doi: 10.1016/j.aca.2018.09.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
103. Агравал М., Пардасани Д., Лакшмана Рао В. Оценка защитной эффективности состава СС-2 против местной летальной дозы токсина Т-2 у мышей. Пищевая хим. Токсикол. 2012;50:1098–1108. doi: 10.1016/j.fct.2011.12.027. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
104. Фунг Ф. Токсин Т-2 (трихотеценовые микотоксины) Атака. Ciottone Disaster Med. 2016; 157:801–803. [Google Scholar]
105. Калантари Х., Мусави М. Обзор токсина Т-2. Юнд. Дж. Нат. фарм. Произв. 2010;5:26–38. [Академия Google]
106. Равиндрана Дж., Агравал М., Гупта Н., Лакшмана Рао П.В. Изменение проницаемости гематоэнцефалического барьера токсином Т-2: роль MMP-9 и воспалительных цитокинов. Токсикология. 2011; 280:44–52.